W przypadku braku innych receptorów Fc, Fc gamma RIIIA transmituje sygnał fagocytujący, który wymaga domeny cytoplazmatycznej podjednostki gamma.

Transbłonowa izoforma Fc gamma RIII, Fc gamma RIIIA, znajduje się na komórkach NK, hodowanych monocytach i makrofagach tkankowych w połączeniu z dimerem podjednostki pomocniczej, albo gamma albo zeta. Funkcje poszczególnych receptorów Fc były trudne do analizy z powodu koekspresji receptorów na komórkach hematopoetycznych i stałych linii komórkowych wyrażających receptory Fc. cDNA dla podjednostek alfa i gamma Fcy gamma RIIIA kotransfekowano do komórek COS-1, które nie mają endogennych receptorów Fc, aby ocenić fagocytozę za pośrednictwem receptora i zmiany [Ca2 +]. Transfektanty wiązały i fagocytowały erytrocyty uwrażliwione na IgG, a po aktywacji Fc gamma RIIIA zwiększały [Ca2 +]. Podjednostka gamma była niezbędna zarówno dla powierzchniowej ekspresji receptora, jak i dla transdukcji sygnału fagocytarnego. Skrócenie podjednostki cytoplazmatycznej podjednostki gamma (aminokwasy 65-80) wyeliminowało funkcję fagocytozy. Ester Phorbol hamował fagocytozę w sposób zależny od stężenia, ale nie wpływał na wiązanie erytrocytów wywoływane przez IgG, co sugeruje, że szlak zależny od kinazy białkowej C hamuje fagocytozę. Dane wskazują, że domena cytoplazmatyczna zawierająca tyrozynę w podjednostce gamma jest wymagana do fagocytozy przez Fc gamma RIIIA.
[patrz też: gościec postępujący, erytrocyty, gruźliczak ]